Pewnie też, zależy to od pH środowiska oraz innych czynników, które mogą powodować denaturację enzymu (w końcu to białko)
Ja doczytałem się, że optimum pH dla beta-amylazy wynosi 5,4-5,5, dla alfa-amylazy 5,6-5,8.
Aktywność zarówno beta jak i alfa-amylazy można zbadać
W przypatku pierwszego enzymu będzie wyglądało to tak:
Przeprowadzić zacieranie w temperaturze 63°C przez 60 minut, tak jak podaje coder. Następnie pobrać próbki z części rzadkiej jak i gęstej zacieru. Wprowadzić do wcześniej przygotowanej skrobi, poddanej oczywiście procesowi kleikowania. Przetrzymać w temperaturze takiej jak przy zacieraniu przez 10 minut. Następnie dodać kwas 3,5-DNS (kwas 3,5-dinitrosalicylowy), i gotować 10 minut w łaźni wodnej. Kwas ten tworzy kompleksy barwne z cukrami redukującymi. Następnie prowadzi się pomiar absorbancji
Podobną metodykę wykorzystuję do oznaczania zawartości skrobi oraz cukrów redukujących w zbożach (jęczmień, pszenica) oraz w słodzie, z których to potem otrzymuje młóto i wywar gorzelniczy.
Może przy okazji uda mi się to zbadać. Jednak tutaj otrzymam tylko odpowiedz czy enzym jest aktywny czy nie